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1、第一章 植物细胞的生理基础本章提要细胞是植物体结构和功能的基本单位。植物的各种代谢活动和生长发育都是以细胞为基础的。本章从原生质的化学组成及胶体的特性、生物膜的机构及功能、酶的化学组成及作用特性等方面阐述细胞与植物体内各种代谢活动的关系。,第一节 原生质的化学组成和胶体特性复习与回顾植物细胞（细胞壁和原生质体）原生质体（质膜、细胞核、细胞质、细胞质机质、各种细胞器）单层膜细胞器：液泡、微体、内质网、高尔基体双层膜细胞器：线粒体、各种质体(叶绿体、有色体、白色体)无膜细胞器：核糖体、微丝、微管、中间纤维,植物细胞与动物细胞,一、原生质的化学组成及其功能（一）碳水化合物占细胞干重的60%-90%，
2、光合作用的主要产物，植物体的主要成分之一，植物体骨架的主要物质，也是植物体内新陈代谢和能量储存的基本物质。存在形式：单糖（三碳糖七碳糖）、寡糖（蔗糖、麦芽糖）、多糖（淀粉、纤维素、果胶）（二）蛋白质是生活细胞的最重要成分，直接参与细胞内活跃的代谢活性活动。蛋白质是生命的体现者，没有蛋白质就没有生命。依其功能分为：酶蛋白(数量最多)、结构蛋白、贮藏蛋白。,（三）核酸 是生物遗传的基本物质，依其组成可分为：核糖核酸 RNA(mRNA tRNA rRNA)脱氧核糖核酸 DNA(双螺旋结构，遗传信息的携带者)（四）脂类凡是水解后能产生脂肪酸的化合物都属于脂类。按功能可分为：1.真脂 是贮藏脂（代谢上处
3、于惰性，不溶于水）2.磷脂和糖脂 是复合脂（带疏水的脂肪酸长链+亲水基团）双分子层结构（亲水头部外层，疏水尾部内层，成为生物膜的骨架物质）,二原生质的胶体特性胶体：是物质的一种分散状态，凡能以1-100nm颗粒分散于另一种物质之中时，就可形成胶体。在原生质中，大分子有机物与无机离子以聚合状态存在，形成的颗粒直径与胶体颗粒的直径相似，因此可以把原生质看成是一种胶体。胶体性质：由于胞基质主要成分是可溶性的蛋白质或酶，其分子直径恰在胶体颗粒范围（1100nm）之内，因此，细胞溶胶就是一种亲水胶体系统，并具有胶体性质，如亲水性、带电性、比表面积（表面积与体积之比）大、表面能高、吸附作用和吸胀作用强以及
4、溶胶化与凝胶化等性质。,（一）亲水性原生质的大分子有机物上带有能吸附水分子的极性基团（-NH2-OH COOH）所以，原生质胶粒为亲水胶粒。根据水分在原生质胶粒周围的存在状况，可分为：束缚水（低温不易结冰，高温不易蒸发，抗逆性强）自由水（可自由流动，随温度易结冰、蒸发，可参与生化反应和生理过程）自由水/束缚水比值代谢活跃，生长快，抗逆性差；比值低代谢弱，生长慢，抗逆性强（二）溶胶和凝胶溶胶和凝胶是胶体的两种状态。溶胶是液化的半流动状态，近似流体的性质。在一定状态下，溶胶可以转变成有一定结构和弹性的半固体状态的凝胶，这个过程就是胶凝作用。凝胶也可以转化成溶胶，这个过程就是胶溶作用。,溶胶=凝胶（
5、分散 流动）（近似固体，不流动）温度较低，胶体动能减小，胶粒之间形成网状=温度升高，分子运动加快，胶粒联系消失，网结构不存在1.原生质以哪种状态出现，取决于原生质中自由水的多少。当原生质处于溶胶状态时，生长旺盛，但抗逆性较弱；当原生质处于凝胶状态时，细胞生理活性降低，但对低温、干旱等不良环境的抵抗能力提高，有利于植物度过逆境。2.当细胞的代谢活动趋于旺盛时，凝胶可以通胶溶作用变为溶胶，使各种代谢活动顺利进行；当细胞的代谢活动减弱时，溶胶可以通过胶凝作用变为凝胶，是植物对不良环境的抵抗力提高。,第二节 生物膜生物膜 由脂类和蛋白质组成的具有一定结构和生理功能的细胞内所有被膜的总称。在真核细胞中，
6、膜结构占整个细胞干重的70%-80%，主要由蛋白质、脂类、糖和无机离子等组成。蛋白质约占60%-65%，脂类占25%-40%，糖占5%，这些组分，尤其是蛋白质和脂类的比例，因不同细胞、细胞器而相差很大。,按生物膜所处的位置可分为：质膜（细胞膜）包围在原生质的外膜。内膜 包围细胞器或直接组成细胞器的膜。,一、生物膜的组成成分（一）膜脂 主要由磷脂、糖脂、硫脂、甾醇，磷脂含量最高，他们都是两性分子，具有一个亲水的头部和两条亲脂的尾部，双分子结构平行排列，构成膜的骨架。（二）膜蛋白膜蛋白是膜功能的主要承担者，按排列位置分为外在和内在蛋白两类。外在蛋白（有亲水性，与膜脂的亲水头部松散的或可逆的结合，这
7、种结合不牢固）内在蛋白（有疏水性，与膜脂的亲脂尾部相互结合，非常牢固。）,二、生物膜的亚显微结构关于生物膜的结构有许多假说与模型，下面介绍较为合理的模型：流动镶嵌模型 1972 辛格（S.J Singer）和尼柯尔森(G.Nicolson)提出。(见后图)流动镶嵌模型认为：膜的“骨架”由膜脂双分子层构成，疏水的尾部向内，亲水的头部向外，一般为液晶状态。膜蛋白也不是均匀的分布在膜脂的两侧，一般外在蛋白位于膜双分子层的内、外表面，与膜脂亲水的头部相连接；内在蛋白则镶嵌在膜脂双分子层之中，甚至贯穿膜的内外表面，或者漂浮再膜脂之中，具有动态性质。流动镶嵌模型特点：流动性、不对称性,1.膜的流动性：膜脂
8、中的磷脂层可作旋转运动、侧向运动、翻转运动、左右摆动等，而且磷脂分子中脂肪酸链的不饱和程度越高，膜脂的流动性就越大。2.膜的不对称性：主要表现在膜脂和膜蛋白分布的不对称性。,三 生物膜的功能1.生物膜是细胞中各个细胞器分室分工的条件生物膜不仅把细胞与外界环境隔离开，而且也把细胞内部的空间分隔成许多小室，即形成各种细胞器。同时，由于内膜系统的存在，又将各个细胞器联系起来，共同完成各种协调、连续的生理生化反应。比如光呼吸过程就是由叶绿体、过氧化物体和线粒体三者协同完成的。,2.生物膜对细胞器的通过具有选择性在生物膜上，有些内在蛋白可以再膜质的双分子层中水平移动，或做180度的旋转。他们在膜上的作用
9、实际上是起着运输酶（载体）的作用，可以在细胞与环境之间、细胞与细胞之间、细胞器与细胞器之间的物质交换中起调控作用。由于不同细胞或不同细胞器执行的功能不同，膜上的运输酶都有很强的专一性，因此，各个细胞或细胞器就能根据自身生理活动的需要有选择的吸收或排除某些物质。,3.生物膜为生物化学反应提供了场所生物膜再细胞和细胞器中形成了空间的支持系统，增加了细胞的内表面，同时也为各种酶和物质在膜上有顺序的排列和定位提供了场所，使各种反应能提高效率、有条不紊的进行。此外，还是代谢反应的场所和物质交换的场所。细胞内的许多生理生化过程在膜上有序进行。如光合作用的光能吸收、电子传递和光合磷酸化、呼吸作用的电子传递及
10、氧化磷酸化过程分别是在叶绿体的光合膜和线粒体内膜上进行的。,习题练习1.生物膜结构假说有哪些?并加以评价。关于生物膜结构的假说和模型有多种，其中，流动镶嵌模型和板块镶嵌模型受到比较广泛的支持。S.J.Singer和G.Nicolson1972年提出流动镶嵌模型认为，膜的骨架是由膜脂双分子构成，疏水性尾部向内，亲水性头部向外，通常呈液晶态。膜蛋白不是均匀的分布在膜脂的两侧，有些蛋白质位于膜的表面，与膜脂亲水性的头部相连接（外在蛋白）；有些蛋白质则镶嵌在磷脂分子之间，甚至穿透膜的内外表面，以其外露的疏水基团与膜脂疏水性的尾部相结合（内在蛋白），漂浮在膜脂之中，具有动态性质。这个模型的特点是强调膜的
11、不对称性和流动性，局限性是忽视了蛋白质对脂类分子流动性的控制作用和膜各部分流动的不均匀性等问题。,MK Gain等1977年提出板块镶嵌模型，他们认为，由于生物膜脂质可以在环境温度或其它化学成分变化的影响下，或是由于膜中同时存在着不同脂质，或者由于蛋白质和蛋白质、蛋白质和脂质间的相互作用，使膜脂的局部经常处于一种“相变”状态，即一部分脂区表现为从液晶态转变为晶态，而另一部分脂区表现为从晶态转变为液晶态。因此，整个生物膜可以看成是由不同组织结构、不同大小、不同性质、不同流动性的可移动的“板块”所组成，高度流动性的和流动性较小的区域可以同时存在，随着生理状态和环境条件的改变，这些“板块”之间可以彼
12、此转化。板块镶嵌模型有利于说明膜功能的多样性及调节机制的复杂性，是对流动镶嵌模型的补充和发展。,2、生物膜在结构上的特点与其功能有什么联系?生物膜主要是由蛋白质和脂类组成,膜中脂类大多为极性分子，其疏水尾部向内，亲水头部向外，组成双脂层，蛋白质镶嵌在膜中或分布在膜的表面。膜不仅把细胞与外界隔开，而且把细胞内的空间区域化，从而使细胞的代谢活动有条不紊地“按室分工”。膜上的蛋白质有的是酶，有的是载体或通道，还有的是能感应刺激的受体，因而生物膜具有进行代谢反应、控制物质进出以及传导信息等功能。膜中蛋白质和脂类的比值因膜的种类不同而有差异，一般来说，功能多而复杂的生物膜，其中蛋白质的种类多，蛋白质与脂
13、类的比值大，反之，功能简单的膜，其所含蛋白质的种类与数量就少。如线粒体内膜及类囊体膜的功能复杂，要进行电子传递和磷酸化作用，因而其蛋白质种类和数量较多，而且其中许多蛋白质与其他物质组成了超分子复合体。,3、原生质的主要化学组成有哪些？其共同特点是什么？原生质的主要化学组成有水、蛋白质、核酸、脂类、糖类；除水分外，它们的共同特点是：可通过自身的单体数量增减、性质的更换和序列的重排，以及空间构型的变化，蕴藏着各种生物信息的大分子。,4、简述生物膜的生理功能。(1)分室作用：把细胞内部/的空间分隔开耒，使细胞内部区域化，发生不同的生理生化反应。(2)物质运输：膜上有传递蛋白（又称载体），可调控物质出
14、入细胞。(3)信息传递与转换的作用：膜上嵌入膜受体蛋白，有调控外界化学信号的作用。(4)能量转换：膜上可进行光能的吸收、电子传递、光合磷酸化等。(5)细胞识别：有可感应和鉴别异物的能力。(6)物质合成：粗糙型内质网是蛋白质合成的场所。,第三节 酶的基础知识一、酶的概念及组成（一）酶的概念酶是指由生活细胞内的具有特殊催化能力的蛋白质。生物体内一切物质的代谢过程，都是由各种不同的酶来催化的，所以酶又称为生物催化剂。在生物化学反应中，由酶催化的反应称为酶促反应，可用下式表示：E+S=E*S=E+P（见后图）式中：被酶作用的物质称为底物（S），反应结束后形成的物质称为产物（P），反应中形成的酶与底物的
15、复合物称为中间产物（E*S）。从上式中看出，酶只加快了反应的速度，本身并不在产物中出现。,据酶化学组成分类,单纯蛋白质酶类,结合蛋白质酶类,酶蛋白,辅因子,金属离子辅酶辅基,（二）酶的组成,酶的组成1.单纯蛋白酶类完全由蛋白质组成的酶，水解后只产生氨基酸，不含其他任何物质。催化水解反应的水解酶多属于此类。如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶。2.结合蛋白酶类这类酶的组成中除了蛋白质外，分子中还含有其他非蛋白质的部分。如过氧化氢酶、细胞色素氧化酶、脱氢酶。前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力。只有二者结合成完整的分子时，才具有酶活力。此完整的酶分子称为全酶。,全酶=酶蛋白+
16、辅助因子(结合蛋白质)(蛋白质部分)(非蛋白质部分)通常把与酶蛋白结合比较松、容易脱离酶蛋白，可用透析法除去的小分子有机物称为辅酶；而把那些与酶蛋白结合比较紧、用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。辅酶和辅基并没有什么本质上的差別，二者之间也无严格的界限，只不过它们与酶蛋白结合的牢固程度不同而已。,二、酶的作用特点（一）高效性酶的催化效率特别高，是普通催化剂的106-1013倍。例如：在0时，1mol的铁离子1s内可以分解10-5mol的过氧化氢，而在同样的条件下，1mol过氧化氢酶能分解105 mol的过氧化氢。,为什么酶的催化效率那么高？我们把分子由常态变为活化态所需要的能量称为活化能。普
17、通的化学反应，常用加压、加温、搅拌等方法是反应分子获得所需要的活化能。而酶的作用就是通过降低反应所需要的活化能来增加活化分子的数量，从而使反应速度加快。如：1 mol的过氧化氢分解为氧气和水，在无催化剂时，需活化能71128Jmol；胶体铂存在时，需活化能41820Jmol；有过氧化氢酶存在时，仅需活化能3680Jmol以下，反应速度可以提高20倍左右。,（二）专一性一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学反应，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物。酶对底物的专一性通常分为以下几种：(1)绝对专一性有些酶对底物的要求很严格，只
18、能作用于某一种化合物。当底物的化学结构发生改变时，酶都不能起作用。如脲酶，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。(2)相对专一性有些酶对底物的要求不太严格，可以作用于化学结构上属于同一类的化合物。,（三）酶活性的不稳定性酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。,三、酶的分类,1961年，国际酶学委员会规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类：（一）氧化还原酶类能催化有机体中各种氧化还原反应的酶类。AH2+B A+BH2（二）转移酶能催化底物之间进行
19、某些基团的转移或交换的酶类。AR+B A+B-R(三)水解酶类能催化底物发生水解反应的酶类。RR/+H2O ROH+R/H,(四)裂解酶类 能催化一个底物分解为两个化合物的酶类。RR/R+R/（五）异构酶类 能催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。A B（六）合成酶类 催化两分子底物合成为一分子化合物，同时还必须偶联 有ATP的磷酸键断裂的酶类。A+B+ATP A-B+AMP+PPi A+B+ATP A-B+AP+Pi,四、影响酶促反应的因素,（一）温度酶促反应是一种化学反应，因此也要受到温度的影响。一方面升高温度可以增加活化分子数目,提高反应速度;另一方面温度超过一定范围会导致酶蛋白变性失活
20、,使酶促反应速度降低.酶促反应速度最快时的反应温度称为该酶促反应的最适温度。在一定温度范围内，酶促反应随着温度的升高而加快，超过最适温度时酶开始变性，温度越高，持续时间越长，变性的酶就越多，超出最高温度，酶全部失去活性，这就是“温度三基点现象”。多数酶的最适温度25-30、最低温度0、最高温度70-80,温度对唾液淀粉酶活性的影响,（二）pH值酶是蛋白质，pH的变化会影响酶的催化活性的改变。pH影响酶活性的原因有三个方面：1.pH能影响酶蛋白的分子构象，过酸或者过碱会使酶结构改变，从而变性失活。2.pH能影响酶与底物的亲和力，从而影响到酶和底物的解离状态,从而影响到酶与底物的结合,影响到酶促反
21、应的速度.3.pH的变化会改变酶上某些基团的离子性质，而这些基团很可能就是酶的活性中心。使酶促反应速度达到最快时的pH值称为酶促反应的最适pH值.一般最适4.06.5（见后图）,（三）抑制剂凡能降低或抑制酶活性的物质都是抑制剂。1.竞争性抑制剂这类抑制剂的分子结构和底物的分子结构相似，当它们同时存在时，抑制剂与酶分子上的活性中心进行竞争性结合，使酶与底物不能形成复合物，影响酶促反应的进行。,2.非竞争性抑制剂这类抑制剂的作用不是影响酶与底物的结合，而是直接从以下几方面对酶起抑制作用：（1）促进酶蛋白变性而失去活性。（2）改变酶蛋白上的活性中心，使活性中心不能与底物形成正常的复合物，从而影响酶促
22、反应的进行。（3）有些抑制剂直接与酶的辅助因子金属离子结合，使酶失去催化活性。,（四）激活剂凡是能增加或激活酶活性的物质就称为激活剂。机理为：（1）能参与辅酶或辅基的组成。（2）能与酶蛋白分子的变构部位结合，保持酶活性中心空间结构的稳定。（3）能协调酶分子和底物的反应，同时在底物和酶的结合中起“桥梁”的作用。,（五）酶含量与底物含量在一定条件下，酶的含量与底物的含量是影响酶促反应的主要因素：一、当底物含量大大超过酶含量时，反应速度的增加与酶含量的增加成正比关系。二、当酶的含量大大超过底物含量时，酶促反应的速度由底物含量决定。,五、植物细胞中的酶及酶的应用,（一）植物细胞中的酶酶作为与植物生命攸关的重要物质，在植物体内的分布并不是杂乱无章的，通过电子显微镜对细胞的观察，发现一定的酶分布在细胞的一定部位，执行者不同的功能。,（二）同工酶和诱导酶同工酶：在同一植物体内，普遍存在着能催化相同的化学反应但酶蛋白的结构分子不同的一类酶。同工酶是一种酶的多种存在形式，例如：过氧化酶就有18种之多的同工酶。诱导酶：在环境中有诱导物（通常是酶的底物）存在的情况下，由诱导物诱导而生成的酶。例如，大肠杆菌分解乳糖的半乳糖苷酶就属于诱导酶。,（三）酶的研究和应用（详见课本）,
